大豆蛋白的性质及功能应用

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摘要 针对大豆蛋白的组成，阐述了大豆蛋白的性质，包括溶解性、持水性、乳化性、起泡性、凝胶性、吸油性和粘度，并总结了大豆蛋白的功能应用，以期为大豆蛋白的利用提供参考。

关键词 大豆蛋白；组成；性质；功能应用

中图分类号 S816 文献标识码 A 文章编号 1007-5739（2013）07-0319-02

大豆中含有丰富的植物蛋白，其产量高、价格低廉，含蛋白质40%左右，为蛋白质含量最高的食物。因此，对大豆蛋白的提取、加工、应用等研究已成为热点。为此，笔者对大豆蛋白的组成、性质及功能应用进行阐述。

1 大豆蛋白的组成

大豆蛋白中含有多种蛋白质，主要是贮存于子叶亚细胞结构——蛋白质中的蛋白[1]。周瑞宝等[2]采用了超速离心方法对大豆蛋白质进行了分离分析，并将其分为2S、7S、11S、15S 4个主要组分（以沉降模式为依据），这些成分在不同的大豆品种中所占的比例有一定的差异。但是通常情况下：7S和11S这2个组分占70%以上，而2S和15S 2个组合含量所占比例比较少，约占10%。李荣和、朱建华等[3-4]采用免疫学电泳技术对大豆蛋白进行了分析，又可将其分成α-伴大豆球蛋白（2S）、β-伴大豆球蛋白和γ-伴大豆球蛋白（7S）以及大豆球蛋白（11S）和15S（以免疫性质的差异为依据）。而这些组成按照分子量由大到小的排列顺序是：15S最大，约为600 kDa，其次是11S、7S，而2S最小，约为1～30 KDa。现主要介绍7S大豆蛋白质和11S大豆蛋白。

1.1 7S大豆蛋白质

7S大豆蛋白质的分子量为18～210 kDa，它是由多糖与蛋白质的N端天门冬氨酸结合而成的共轭型糖蛋白，每个7S球蛋白分子含有38分子甘露糖及12分子葡萄糖胺。7S蛋白质的等电点分别为4.9、5.2和5.7，同时7S球蛋白中含有5%的α-螺旋结构、35%的β-片层结构和60%的不规则结构，因此其具有致密折叠的高级结构。另外分子中3个色氨酸残基几乎全部处于分子内部；4个半胱氨酸残基，每2个结合在一起形成二硫键[5]。也有研究发现7S蛋白质非常敏感于离子强度及酸碱值，比如在离子强度0.5或pH值3.6状态下，7S蛋白则分别以单体和二聚物的形态存在着[5-7]。

1.2 11S蛋白质

11S蛋白组分比较单一，到目前只发现一种11S球蛋白，分子量为302～375 kDa，主要是由6个酸次单元体及6个碱次单元体所组成的非糖蛋白，等电点为6.4。其中对于组氨酸、脯氨酸及胱氨酸这些氨基酸，在酸次单元体中含量要比碱次单元体中多；而对于疏水性氨基酸，在碱次单元体要比酸次单元体中多。另外，11S蛋白质含有较多的赖氨酸和少量的氮氨酸，其中有23.5%的疏水性，46.7%的亲水性氨基酸。其类似于7S蛋白质，其四级结构也非常复杂，且构型易受pH值、离子强度、温度等条件影响，其本身易发生凝集聚合和解离反应[8-9]。

2 大豆蛋白的性质

在改进食品结构、发展新食品方面，大豆蛋白的功能性质有着重要意义。大豆蛋白在食品加工中最重要的反应是变性过程中蛋白质分子表面的残基之间的分子内部反应。天然状态球蛋白完全折叠，这种分子中存在着二级结构，如α-螺旋、反平行β-折叠和β-转角结构。在氨基酸侧链的残基中，疏水性氨基酸侧链位于分子内部形成疏水区，而亲水的侧链位于表面与水接触。这样大豆蛋白亚基分子可以形象地看成一个油滴，被一个亲水壳所包围。有类似三维结构的几个不同亚基聚合成一个分子。天然蛋白质溶于水，因为分子表面的亲水侧链可与水接触[10]。这种蛋白质的结构在变性处理如加热时会破坏。分子三维结构的破坏是众所周知的变性，破坏的程度依蛋白质的种类和变性处理的方法而定。例如，11S的四级结构受离子浓度、pH值和温度的影响。像尿素引起大多数蛋白质几乎完全变性；大豆蛋白经过100 ℃热处理，只有部分三维结构展开[11]。大豆蛋白的功能特性相互影响，在食品体系中协同作用。例如溶解性的好坏直接影响乳化性质；而粘度的大小关系持水性和凝胶性强弱。

2.1 溶解性

大豆蛋白用于食品生产加工中，首先要溶解，并分散在食品体系中，这样才能充分发挥出大豆蛋白的作用，然而其溶解特性成为食品加工中的首要问题。工业上，大豆蛋白的功能性质主要是根据蛋白质分散指数（PDI）或氮溶解指数（NSI）这2种快速测定方法[12]。但是这些方法存在一定的局限性，例如大豆蛋白加热超过120 ℃或pH值大于11时溶解度会很大，但其功能性质却极差。又如豆粉经储存后，NSI会降低[13]。有研究发现要控制大豆蛋白质的溶解度，最主要的2个因素是电荷率（charge frequency）和疏水性（hydrophobicity）[14]。

2.2 持水性

大豆蛋白质与水相互作用可区分为吸水性能和持水性能2种，吸水性能是指大豆蛋白与水之间的一种化学结合，而持水性能是指大豆蛋白与水之间的物理截留作用。吸水过程是一个放热反应，而且水分子在蛋白表面结合之后的有序程度增加，与水蒸气冷凝相似。将干燥蛋白质与液态水直接作用，所吸收的水分称为持水性，是一种宏观现象持水性，主要由pH值决定而不是浓度[15]。

2.3 乳化性

大豆蛋白可以使食品中的油和水分散形成稳定的乳化液。稳定的乳化颗粒通过在油滴周围形成带电层引起多种斥力，或在溶剂液滴四周形成膜来实现乳化。正常的大豆膜形成在pH值6.2～10.2[16]。因此大豆分离蛋白在碱性条件下具有更好的乳化性，富集7S的蛋白也是一样的[17]。

2.4 起泡性

大豆蛋白作用于食品气液表面的起泡性用于改善食品的组织、质地和外观。蛋白溶液表面张力减小的速率与蛋白的起泡能力有着明显的联系。空气参与其中，接着内部蛋白部分变性，形成稳定的薄膜，膜内部无静电斥力[18]。

2.5 凝胶性

变性的蛋白质分子聚集最终形成一个有规则的蛋白质网，内部几乎是空的，可以用来保持水、油和风味物质的这个性质叫做凝胶性。其中添加金属离子、尿素、加热等方法都可以形成凝胶。凝胶还受外界条件的影响，比如形成时温度、制胶液的浓度、蛋白质含量、盐浓度等。另外，当大豆蛋白的持水性增强，凝胶的粘度和硬度也就会增大。也有研究者[19]发现凝胶的弹性与吸油性呈正相关。

2.6 吸油性

影响蛋白质吸油性的因素主要是蛋白质的构象，如非共价键是涉及蛋白与油反应的主要作用力，其次是氢键。研究[20]证明油与蛋白主要通过疏水作用结合。

2.7 粘度

大豆分离蛋白是非牛顿流体的假塑性液体——即液体的表观粘度不随时间而变化。大豆分离蛋白溶液粘度的影响因素主要有浓度、pH值、温度和离子浓度。如粘度随着浓度的增加而增加等。

3 大豆蛋白的功能应用

3.1 作为食品添加剂及应用于可食用膜

大豆蛋白产品在食品、化工等领域有着广泛的用途，可以作为很好的食品添加剂。可食用膜由于天然可降解性，克服了化学塑料膜带来的环境污染问题，因此越来越引起人们的研究兴趣，大豆蛋白已经被认为是一种可用于生产食用膜的天然原料[22-23]，相对于其他植物蛋白为原料生产出的可食用膜，大豆蛋白具有更多的优越性：可食用膜更加柔韧、光滑和透明[24]，及具有很强的氧气阻隔性[25-27]。

制作可食用膜的大豆蛋白原料有大豆浓缩蛋白（SPC）和大豆分离蛋白（SPI）2种。但是由于大豆浓缩蛋白的非蛋白物质会阻碍可食用膜的形成，因此目前主要以大豆分离蛋白作为可食用膜的材料[28]。同时，在成膜过程中需要通过添加氨水或氢氧化钠来创造一个碱性条件的环境，目的就是增加蛋白质的溶解度[28]。由于酸性条件会降低大豆分离蛋白的溶解度，从而影响大豆分离蛋白成膜。

3.2 调节血脂

大豆蛋白中含有不同浓度的异黄酮，而这些成分对血脂有着一定的调节作用。Kleijn et al在对939个参加者的调查研究发现，那些日常饮食中含有丰富异黄酮的人们的甘油三酯含量，以及腰围和臀围的比例远远低于在日常饮食中很少吃大豆的人。Nailza Maesta的研究中，只有每天补充25 g大豆蛋白的试验组，其总胆固醇显著下降了12.6%，低密度脂蛋白下降了16.7%，而高密度胆固醇没有什么变化[26]。还有在对38个人的临床测试表明，在每天膳食中补充47 g的大豆蛋白，结果这些人总胆固醇平均下降了9%，低密度脂蛋白下降了13%，甘油三酯下降了11%[27]。美国食品药品监督管理局已经批准对于大豆蛋白这样的声明：膳食中少摄入饱和脂肪和胆固醇，并且每日摄入25 g大豆蛋白能够减少患心脏病的危险。某些数据显示，大豆对于女性的益处也许比对男性更好[28]。

4 参考文献

[1] 王凤翼，钱方，李瑛，等.大豆蛋白质生产与应用[M].北京：中国轻工业出版社，2004：84-103.

[2] 周瑞宝，周兵.大豆7S和11S球蛋白的结构和功能性质[J].中国粮油学报，1998，6（13）：39-42.

[3] 李荣和.大豆新加工技术原理与应用[M].北京：科学技术出版社，1999：98-120.

[4] 朱建华，杨晓泉，陈刚.7S球蛋白和11S球蛋白的研究[J].粮油加工与食品机械，2003（8）：37-39.

[5] 周兵，周瑞宝.大豆球蛋白的性质[J].西部粮油科技，1998，23（4）：39-43.

[6] 石彦国.大豆制品工艺学[M].2版.北京：中国轻工业出版社，2005：52-80.

[7] MANZONIC C，CORSINI A，LAVATI M R，et al.HEP G2 catabolism ofαand α′subunits，from 7s soy globulin，is correlated with their up-regulation of LDL-Receptions[J].J Nutr，1992（122）：274.

[8] MOTOYASU A，YASUYUKI T，ANDREW B，et al.Crystal Struture of Soybean Proglycinin A1a B1b Homotrimer[J].Mol Biol，2001（305）：291-305.

[9] KEITO N，NOBUYUKI M，RYOHEI S，et al.A vacuolar sorting deter-minant of soybean β-conglycinin β subunit resides in a C-terminal sequence[J].Plant Science，2004（167）：937-947.

[10] VISSERA.Review：soya protein products-their processing，function-ality，and application aspects[J].Food Reviews International，1997（3）： 1-32.

[11] MYEONG-Ae Yu，S D AMODARAN.Kinetics of destabilization of soyprotein foams[J]. J Agric Food Chem，1991（39）：1563-1567.

[12] NAKAMURA T，S UTSUMI，T MORI. Quantitation of individual and total aldehydes in litrus cold-pressed oils by fused silica capillary gas chromatography[J]. J Agric Food Chem，1984（32）： 349-352.

[13] KINSEL LA J E.Functional properties of soy proteins[J].J Am Oil Chem Soc，1979（56）：242-258.

[14] 耿立新，刘双利，姜淑文.影响大豆分离蛋白机能性质的环境因素[J].食品科学，1989（8）：7-9.

[15] WANG C R，J F ZAYAS.Water retention and solubility of soy proteins and corn germ proteins in a model system[J]. J Food Sci，1991（56）： 455-458.

[16] WOLF W J.Soybean protein in human nutrition. World soybean research conferenceⅡ：Proceeding[C]. Frederick T.C orbin，1978：767-780.

[17] ROSS L F. Op timization of enzymatic phosphorylation of soybean storge proteins：glycinin and β-conglycinin[J].J Agric Food Chem，1989（37）：1257-1261.

[18] POOLE S.Review： the foam-enhancing properties of basic bipolymers[J]. Int J Food Sci，Tech，1989（24）：121-137.

[19] GERMAN J B T E 0' Neill，J E KINSELLA.Film forming and foaming behavior of foodproteins[J]. J Am Oil Chem Soc，1985（62）：1358-1366.

[20] NAKAI S.Structure-function relationships od food proteins with an emphasis on the importance of food hydrophobicity[J].J Agric Food Chem，1983（31）：676-683.

[21] FIORA F A，A M R PILOSOF，G B BARTHOLOMAI.physicochemical properties of soybean proteins related to flow，viscoelastic，mechanical and water-holding characteristics of gels[J].J Food Sci，1990（55）：133-136.

[22] JANE J，LIM S，PAETAU I，et al.Biodegradable plastics made fromagricultural biopolymers[M]//M L FISHMAN，R BFRIEDMAN，S J HUANG.Polymers from agricultural coproducts.Washington，DC： American Chemical Society Meeting，1994：92-100.

[23] MO X，SUN X S，WANG Y.Effects of molding temperature and pressure on properties of soy protein polymers[J].Journal of Applied Polymer Science，1999（73）：2595-2602.

[24] GUILBERT S.Technology and application of edible protective films[M]//M MATHLOUTHI.Food packaging and preservation.New York： Elsevier Applied Science Publishers Ltd，1986：371-394.

[25] BRANDENBURG A H，WELLER C L，TESTIN R F.Edible films and coatings from soy protein[J]. Journal of Food Science，1993（58）：1086-1089.

[26] MILLER K S，KROCHTA J M.Oxygen and aroma barrier properties of edible films[J]. Trends in Food Science & Technology，1997（8）：228-237.

[27] KROCHTA J M.Edible protein films and coatings[M]//S DAMODARAN.A PARAF.Food proteins and their applications.New York：Marcel Dekker，Inc，1997：529-550.

[28] KUNTE L A，GENNADIOS A，CUPPETT S L，et al. Cast films from soy protein isolates and fractions[J].Cereal Chemistry，1997（74）：115-118.